Ayr'Entraide
ENZYMOLOGIE
 
 
QCM1 Généralités sur les enzymes
  1. Dans la majorité des cas, une enzyme est un ribozyme
  2. Le rôle d’une enzyme est de catalyser une réaction chimique
  3. Les enzymes se lient au substrat par des liaisons faibles
  4. Les enzymes possèdent une masse moléculaire faible
  5. Les enzymes possèdent un site catalytique et un site de reconnaissance


QCM2 Les enzymes
  1. Sont des micromolécules
  2. Sont thermostables
  3. Agissent à très faible concentration
  4. Sont spécifiques d’une réaction donnée
  5. Ne sont pas regénérées à la fin

 
QCM3 Concernant les coenzymes
  1. Ce sont des métabolites non protéiques
  2. Ils sont dérivés de vitamines hydrosolubles
  3. Ils possèdent une faible masse moléculaire
  4. Ils agissent à forte concentration
  5. Les coenzymes liés s’associent au moment de la catalyse à la partie protéique appelée l’apoenzyme pour former un complexe fonctionnel nommé l’holoenzyme

QCM4 Les isoenzymes
  1. Proviennent de gènes apparentés mais codés différemment
  2. Possèdent des propriétés similaires
  3. Possèdent des formes physiquement similaires
  4. Se différencient par la distribution cellulaire
  5. Possèdent une même activité catalytique


QCM5 La nomenclature internationale des enzymes est (EC X. Y. Z. W). Que représente les lettres de la nomenclature ?
  1. X représente la sous classe de l’enzyme
  2. W représente le numéro de l’ordre dans la sous sous-classe
  3. Z représente la classe de l’enzyme
  4. Y représente la sous-classe de l’enzyme
  5. Z représente le numéro de l’ordre dans la sous sous-classe


QCM6 Parmi les différentes classes enzymatiques
  1. L’oxydoréductase catalyse les réactions d’oxydoréduction
  2. L’hexokinase est une hydrolase
  3. Les lyases catalysent le clivage de diverses liaisons par élimination
  4. Les isomérases catalysent le réarrangement structural de la molécule
  5. Les synthases ont besoin d’ATP et d’eau


QCM7 Applications médicales
  1. L’absence d’enzymes dans le plasma peut témoigner d’un infarctus
  2. Lors d’inflammation sans gravité, les enzymes sont de natures mitochondriales
  3. La myoglobine est un marqueur utile pour le diagnostic
  4. Le profil de proenzymes identifie le tissu malade
  5. Le dosage du glucose sanguin est utilisé dans le cas de maladies hépatiques ou osseuses


QCM8 Les enzymes thérapeutiques
  1. Sont stables
  2. Agissent de manière ciblée
  3. Sont obtenues depuis les années 80 à partir de sources non humaines
  4. Sont présents seulement dans le plasma
  5. Sont peu immunogènes

 
QCM9 Thermodynamique de l’enzymologie. Soit la réaction A + B --> X --> P + Q
  1. Lorsque la température diminue, la réaction accélère
  2. L’ajout d’un catalyseur va modifier l’énergie de Gibbs
  3. En augmentant le nombre d’étapes élémentaires, on augmente le nombre d’intermédiaires et on fractionne l’énergie d’activation
  4. Le modèle de Koshland correspond au concept de la clé/serrure
  5. Lorsque la température est comprise entre 40° et 50° C, on note une augmentation de la vitesse enzymatique


 
QCM10 Régulation enzymatique
  1. Le téprotide est un venin présent chez certaines vipères
  2. Le lithium inhibe l’IMPase
  3. Le captopril est un médicament utilisé dans le traitement de la bipolarité
  4. L’immucilline H inhibe la PNP
  5. L’aspirine inhibe la cyclooxygénase


QCM11 Concernant les enzymes michaeliennes
  1. Km = (kcat + k-1) / k1
  2. Kcat = v0 / [Etot]
  3. Kcat= vmax / [Etot]
  4. Vo= (vmax . [S]) / (Km + [S])
  5. Km est la concentration de substrat pour laquelle vo= vmax


 
QCM12 Quelle(s) affirmation(s) est/sont vraie(s) sur la représentation michaelienne
  1. Vmax= 7
  2. Vmax= 3,5
  3. Vmax= 0,6
  4. Km= 3,5
  5. Km= 0,1

 
 
Les QCM 13, 14 et 15 sont liés
 

Le schéma suivant est la représentation de Lineweaver-Burk de l’activité d’une enzyme E sur son substrat S en absence d’inhibiteur (droite A) ou en présence d’inhibiteur à la concentration [I]= 0,5 μM (droite B). La concentration de l’enzyme est [E]= 5.10-6 μM.



QCM13 En absence d’inhibiteur, on peut affirmer que
  1. Vmax= 7 μmol/L/min
  2. Vmax= 4,5 μmol/L/min
  3. Vmax= 0,22 μmol/L/min
  4. kcat= 0,44 min-1
  5. kcat= 2,27 min-1


QCM14 En présence d’inhibiteur
  1. K’M= 0,5 μmol/L
  2. K’M= 7 μmol/L
  3. K’M= 1 μmol/L
  4. V’max= 0,14 μmol/L/min
  5. kcat= 0,28 min-1

QCM15 Quelles(s) affirmation(s) est/sont exactes
  1. Il existe une inhibition non compétitive
  2. Il existe une inhibition compétitive
  3. Le site de fixation est différent pour le substrat et l’inhibiteur
  4. Le site de fixation du substrat est le même que celui de l’inhibiteur
  5. L’inhibiteur se fixe à l’enzyme que si le substrat s’y est déjà fixé
 
 



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