Ayr'Entraide
PROTEINES
 
QCM1 Généralités sur les protéines
  1. Il y a plus de 300 acides aminés naturels qui entrent dans la composition des protéines
  2. Une protéine est un gros biopolymère d’acides aminés organisé en chaîne par une liaison peptidique
  3. Les acides aminés constituent un véritable alphabet universel dans le mode du vivant
  4. Un acide aminé qui est intégré dans une protéine peut encore subir des modifications
  5. Un acide aminé est une biomolécule organique qui possède une fonction amide
 

QCM2 Parmi les acides aminés aromatiques, on retrouve
  1. La leucine
  2. Le tryptophane
  3. La cystéine
  4. La sérine
  5. La phénylalanine
 

QCM3 Concernant les caractéristiques des acides aminés
  1. La glycine ne possède pas de carbone asymétrique
  2. Les acides aminés polaires permettent le repliement des protéines
  3. La proline possède un noyau indole
  4. La cystéine possède un pKa3= 4
  5. La méthionine possède une fonction soufrée réactive
 

QCM4 Structure des acides aminés
  1. Les acides aminés sont aussi appelés acide-alpha-aminé
  2. Tous les acides aminés sont R sauf la proline et la glycine
  3. La masse relative de chaque acide aminé dépend de la fonction carboxylique
  4. Le poids moléculaire moyen d’un acide aminé est de 128 Da
  5. En cas de déficit en phénylalanine hydroxylase, le sujet est atteint de phénylcétonurie
 

QCM5 Caractère acido-basique des acides aminés
  1. Le pKa2 correspond au pKa de la fonction acide carboxylique de l’acide aminé
  2. En solution aqueuse, l’acide aminé se met spontanément au point isoélectrique
  3. La forme isoélectrique signifie qu’il n’y a pas de charge dans l’acide aminé
  4. Les valeurs de pKa dépendent, en autre, de l’environnement du groupe ionisable
  5. La forme acide de chaque fonction existe majoritairement pour pH< pKa
 

QCM6 Concernant les amines
  1. La transamination correspond à une perte du groupement amine
  2. La carboxylation permet la synthèse d’une amine en enlevant l’acide carboxylique
  3. Les amines biogènes sont des molécules synthétisées par l’organisme contenant un groupe amine
  4. L’ion ammonium NH4+ est toxique pour la cellule
  5. L’hydroxylation de l’histidine forme de l’histamine
 

QCM7 Parmi les amines biogènes
  1. La sérotonine est le précurseur de la mélatonine
  2. L’hydroxylation du tryptophane donne du 5’hydroxy-tryptophane
  3. La noradrénaline synthétise la mélanine dans le mélanocyte
  4. L’adrénaline est synthétisée au niveau du cerveau
  5. Une déficience en dopamine est responsable de la maladie de Parkinson
 

QCM8 Généralités sur les protéines
  1. Les protéines assurent les fonctions du vivant
  2. Parmi les modifications post-traductionnelles des protéines, on retrouve la formation de ponts disulfures enter deux cystéines
  3. On compte environ 20 000 à 25 000 protéines différentes
  4. Le protéome représente la science qui étudie les protéines
  5. La N-glycosylation se fait sur une sérine ou une thréonine
 
QCM9 Parmi les modifications post-traductionnelles des protéines on peut retrouver
  1. La fixation d’un glucose sur un résidu leucine
  2. Le repliement en structure tridimensionnelle
  3. L’amidation en C-term
  4. Le gain d’un peptide signal
  5. La phosphorylation sur une sérine
 

QCM10 Structure primaire des protéines
  1. Une protéine est un polymère ordonné d’acides aminés de série D
  2. Une liaison amine correspond à une liaison covalente entre la fonction carboxyle d’un premier acide aminé et la fonction amine d’un deuxième acide aminé
  3. Lors de la liaison peptidique, la conformation sera toujours CIS sauf pour la glycine et la proline
  4. Si le pH est inférieur au pHi, le résidu est chargé positivement 
  5. Lors que le pH est égal au pHi, le résidu migre vers l’anode


QCM11 Déterminer une chaîne d’acides aminés dans une protéines
  1. La chromatographie sur couche mince se fait en fonction de l’hydrophobicité relative des acides aminés
  2. L’hydrolyse des acides aminés ne permet pas d’obtenir l’ordre d’enchaînement des acides aminés
  3. Les aminopeptidases coupent avant tous les acides aminés en C-term
  4. La trypsine coupe après la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane
  5. La dégradation d’Edman est automatisable

 


QCM12 Concernant les différentes structures de la protéine
  1. La structure secondaire est stabilisée par des liaisons fortes 
  2. La structure feuillet plissé bêta correspond à un accolement de chaînes de façon non-périodique
  3. La structure tertiaire est composée d’une succession de régions ordonnées réunis par des zones non ordonnées
  4. La structure tertiaire permet l’activité de la protéine dans l’organisme
  5. Dans la structure quaternaire, l’association se fait par liaisons covalentes
 

QCM13 Méthodes d’études de la structure d’une protéine
  1. Lors de la chromatographie par échange d’ions, les protéines sont mises dans un récipient en présence de solides chargés
  2. La chromatographie par affinité dépend du poids moléculaire de la protéine
  3. Lors de l’électrophorèse SDS PAGE, plus la molécule est légère, plus elle migre vers la cathode
  4. Lors de l’électrophorèse de zone, on fait passer un courant entre l’anode et la cathode
  5. La méthode de Lowry possède une sensibilité de 1 g/L
 

QCM14 Interaction protéines-ligand
  1. K1 représente la constante de vitesse de dissociation
  2. Plus KD est grand, plus l’affinité augmente
  3. [L] représente la concentration en ligand libre à l’équilibre
Soit la représentation de Scatchard.Quelle est la valeur de la pente de la droite ? 
     D. -0,59
     E. -1,6



QCM15 Concernant l’allostérie
  1. L’allostérie est un mode de régulation de l’activité d’une enzyme par lequel la fixation d’une molécule effectrice en un site modifie les conditions de fixation d’une autre molécule, en un autre site distant de la protéine
  2. La forme R de la protéine allostérique correspond à la forme passive
  3. Les protéines allostériques sont caractérisées par la sensibilité de la régulation
  4. L’ensemble des effecteurs homotropes et hétérotropes constitue les effecteurs allostériques
  5. Dans le modèle concerté, on a un changement conformationnel de proche en proche
 

QCM16 La myoglobine
  1. Est tétramérique
  2. Contient une partie strictement protéique : l’hème
  3. Stocke le dioxygène
  4. Transporte le dioxygène
  5. L’hème est formé d’un noyau tétrapyridique
 

QCM17 Soit le peptide M composé de six acides aminés : Met, Tyr, Glu, Gly et Pro.
Traité par BrCN, on obtient 2 tripeptides A et B. La carboxypeptidase A libère Met à partir de A et Glu à partir de B. L’aminopeptidase n’a pas d’action sur B ; elle libère Gly à partir de A. Les poly peptidases A et B absorbent dans l’UV. On en déduit que M est
  1. N-term-Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Met-C-term
  2. N-term-Gly-Tyr-Met-Pro-Tyr-Glu-C-term
  3. N-term-Gly- Met-Pro-Gly-Pro-Met-C-term
  4. N-term-Met-Tyr-Gly-Glu-Tyr-Pro-C-term
  5. Les propositions A, B, C et D sont fausses
 

QCM18 A propos de l’acide aminé protéinogène X de formule C6H9N3O2 à pH= 1
  1. C’est un acide aminé polaire chargé, à fonction basique
  2. Il absorbe dans les UV
  3. Il possède un noyau indole
  4. Il provient de l’asperge
  5. Il possède un carbone asymétrique
 

QCM19 Soit le peptide N-term-Ala-Tyr-Glu-Leu-Pro-His-C-term. Données : pKa3(Tyr)= 10 et  pKa3(His)= 6. Combien vaut le pHi ?
  1. 9
  2. 7
  3. 5
Le peptide va migrer vers
  1. Vers la cathode à pH= 4
  2. A pH= 7, il ne migre pas
 
 



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